AsclepioHémoglobine en 3D
Protéine à quatre chaînes (deux α et deux β), chacune avec un groupe hème qui porte un atome de fer en son centre. Chaque fer fixe une molécule d'O₂ :…
Expliqué pour chaque âge
Pour les enfants (7–11)
L'hémoglobine est la protéine rouge des globules rouges. C'est comme un taxi à quatre places : à chaque place, une molécule d'oxygène monte dans les poumons et descend là où on en a besoin. Voici sa vraie forme, atome par atome.
Pour les ados (12–16)
Protéine à quatre chaînes (deux α et deux β), chacune avec un groupe hème qui porte un atome de fer en son centre. Chaque fer fixe une molécule d'O₂ : quatre par hémoglobine, 270 millions d'hémoglobines par globule rouge. Quand le premier O₂ se fixe, la protéine change de forme et les autres se fixent plus facilement (coopérativité). Ce que tu vois est la vraie structure mesurée par cristallographie aux rayons X (PDB 1A3N).
Pré-médecine (17+)
Tétramère α₂β₂ (141 et 146 acides aminés ; 64,5 kDa) avec un hème (protoporphyrine IX-Fe²⁺) par sous-unité, le Fe étant coordonné par l'histidine proximale F8 et l'O₂ du côté distal (histidine E7). Transition T (désoxy, faible affinité) → R (oxy) : courbe sigmoïde, P50 ≈ 27 mmHg. Effet Bohr (H⁺ et CO₂ déplacent la courbe vers la droite), 2,3-BPG, température. HbF (γ au lieu de β) à affinité plus élevée. Structure 1A3N : hémoglobine humaine désoxy à 1,8 Å (Tame et Vallone, 2000).
Ce que tu peux explorer
Chaîne α de la globineChaîne β de la globineGroupe hèmeSite de fixation de l'oxygène
Missions
- Le taxi de l'oxygène Explorateur
- Quatre sièges qui se préviennent Découvreur
- Structure et courbe de dissociation Pré-médecine